Aminokwasy białkowe

Aminokwasy białkowe – aminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych^[1] kodowanych przez kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę^[2], selenocysteinę oraz pirolizynę^[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina^[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji^[5]^[6]^[7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania^[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna^[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy edytuj

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy^[10]^[11].

Podstawowe aminokwasy białkowe edytuj

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizyko-chemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

Skrót 1-liter.	Skrót 3-liter.	Nazwa	Polarność łańcucha bocznego	Charakter chemiczny^[2]	Możliwość biosyntezy^[12] (u człowieka)	Budowa łańcucha bocznego	Masa cząst.*	Punkt izoel.	pK_a (α-COOH)	pK_b (α-⁺NH₃)	Promień van der Waalsa (Å³)
A	Ala	alanina	niepolarny	obojętny	endogenny	alifatyczny	89,09404	6,11	2,46	9,41	67
C	Cys	cysteina	polarny	obojętny	endogenny	S	121,15404	5,05	1,92	10,7	86
D	Asp	kwas asparaginowy	polarny	kwaśny	endogenny	COOH	133,10384	2,85	1,99	9,9	91
E	Glu	kwas glutaminowy	polarny	kwaśny	endogenny	COOH	147,13074	3,15	2,10	9,47	109
F	Phe	fenyloalanina	niepolarny	obojętny	egzogenny	aromatyczny	165,19074	5,49	2,2	9,31	135
G	Gly	glicyna	niepolarny	obojętny	endogenny	H	75,06714	6,06	2,35	9,78	48
H	His	histydyna	polarny	zasadowy	egzogenny warunkowo	heterocykliczny	155,15634	7,60	1,80	9,33	108
I	Ile	izoleucyna	niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	131,17464	6,05	2,32	9,76	124
K	Lys	lizyna	polarny	zasadowy	egzogenny		146,18934	9,60	2,16	9,06	135
L	Leu	leucyna	niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	131,17464	6,01	2,33	9,74	124
M	Met	metionina	niepolarny	obojętny	egzogenny	S	149,20784	5,74	2,13	9,28	124
N	Asn	asparagina	polarny	obojętny	endogenny	CONH₂	132,11904	5,41	2,14	8,72	96
P	Pro	prolina	niepolarny	obojetny	endogenny	heterocykliczny	115,13194	6,30	1,95	10,64	90
Q	Gln	glutamina	polarny	obojętny	endogenny	CONH₂	146,14594	5,65	2,17	9,13	114
R	Arg	arginina	polarny	zasadowy	egzogenny warunkowo		174,20274	10,76	1,82	8,99	148
S	Ser	seryna	polarny	obojętny	endogenny	OH	105,09344	5,68	2,19	9,21	73
T	Thr	treonina	polarny	obojętny	egzogenny	OH	119,12034	5,60	2,09	9,1	93
V	Val	walina	niepolarny	obojętny	egzogenny	alifatyczny	117,14784	6,00	2,39	9,74	105
W	Trp	tryptofan	niepolarny	obojętny	egzogenny	aromatyczny	204,22844	5,89	2,46	9,41	163
Y	Tyr	tyrozyna	polarny	obojętny	endogenny	aromatyczny	181,19124	5,64	2,20	9,21	141

* – masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

Ekspresja genetyczna edytuj

Nazwa	Skrót 1-liter.	Skrót 3-liter.	Kodon(y)	Częstotliwość w białkach Archeonów (%)&	Częstotliwość w białkach bakterii (%)&	Częstotliwość w białkach Eukaryontów (%)&	Częstotliwość w białkach człowieka (%)&	Liczba cząsteczek (×10⁸) u (E. coli)
Alanina	A	Ala	GCU, GCC, GCA, GCG	8,2	10,06	7,63	7,01	2,9
Cysteina	C	Cys	UGU, UGC	0,98	0,94	1,76	2,3	0,52
Kwas asparaginowy	D	Asp	GAU, GAC	6,21	5,59	5,4	4,73	1,4
Kwas glutaminowy	E	Glu	GAA, GAG	7,69	6,15	6,42	7,09	1,5
Fenyloalanina	F	Phe	UUU, UUC	3,86	3,89	3,87	3,65	1,1
Glicyna	G	Gly	GGU, GGC, GGA, GGG	7,58	7,76	6,33	6,58	3,5
Histydyna	H	His	CAU, CAC	1,77	2,06	2,44	2,63	0,54
Izoleucyna	I	Ile	AUU, AUC, AUA	7,03	5,89	5,1	4,33	1,7
Lizyna	K	Lys	AAA, AAG	5,27	4,68	5,64	5,72	2.0
Leucyna	L	Leu	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	9,31	10,09	9,29	9,97	2,6
Metionina	M	Met	AUG	2,35	2,38	2,25	2,13	0,88
Asparagina	N	Asn	AAU, AAC	3,68	3,58	4,28	3,58	1,4
Pirolizyna	O	Pyl	UAG*	0	0	0	0	0
Prolina	P	Pro	CCU, CCC, CCA, CCG	4,26	4,61	5,41	6,31	1,3
Glutamina	Q	Gln	CAA, CAG	2,38	3,58	4,21	4,77	1,5
Arginina	R	Arg	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	5,51	5,88	5,71	5,64	1,7
Seryna	S	Ser	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	6,17	5,85	8,34	8,33	1,2
Treonina	T	Thr	ACU, ACC, ACA, ACG	5,44	5,52	5,56	5,36	1,5
Selenocysteina	U	Sec	UGA**	0	0	0	>0	0
Walina	V	Val	GUU, GUC, GUA, GUG	7,8	7,27	6,2	5,96	2,4
Tryptofan	W	Trp	UGG	1,03	1,27	1,24	1,22	0,33
Tyrozyna	Y	Tyr	UAU, UAC	3,35	2,94	2,87	2,66	0,79
Kodon Stop †	–	Term	UAA, UAG, UGA††				–

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny^[13]
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny^[13]
† Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej)
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 Eukaryota) oraz białek ludzkich (21006 białek)^[14]

Produkcja przemysłowa edytuj

Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku)^[15].

Zobacz też edytuj

Przypisy edytuj

↑ LubertL. Stryer LubertL., Biochemia, wyd. 1, Warszawa: PWN, 1986, s. 505, ISBN 83-01-00140-2 , wyd. 2, 2003, s. 765, ISBN 83-01-13978-1.
↑ ^a ^b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
↑ Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
↑ Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny. Biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
↑ AlbertA. Erives AlbertA., A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1–2), 2011, s. 10–22, DOI: 10.1007/s00239-011-9453-4, PMID: 21779963, PMCID: PMC3223571 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
↑ MichaelM. Yarus MichaelM., Jeremy JosephJ.J. Widmann Jeremy JosephJ.J., RobR. Knight RobR., RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI: 10.1007/s00239-009-9270-1, PMID: 19795157 (ang.).
↑ Andrei SA.S. Rodin Andrei SA.S., EörsE. Szathmáry EörsE., Sergei NS.N. Rodin Sergei NS.N., On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6 (1), 2011, s. 14, DOI: 10.1186/1745-6150-6-14, PMID: 21342520, PMCID: PMC3050877 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
↑ A.L.A.L. Weber A.L.A.L., S.L.S.L. Miller S.L.S.L., Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, DOI: 10.1007/BF01795749, PMID: 7277510 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
↑ G.A.G.A. Rosenthal G.A.G.A., The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, DOI: 10.1086/409853, PMID: 331385 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
↑ M.M. Friedman M.M., Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids, „Journal of Agricultural and Food Chemistry”, 47 (9), 1999, s. 3457–3479, DOI: 10.1021/jf990080u, PMID: 10552672 (ang.).
↑ MendelM. Friedman MendelM., Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids, „Chemistry & Biodiversity”, 7 (6), 2010, s. 1491–1530, DOI: 10.1002/cbdv.200900225, PMID: 20564567 [dostęp 2023-01-20] (ang.).
↑ Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.
↑ ^a ^b MichaelM. Rother MichaelM., Joseph A.J.A. Krzycki Joseph A.J.A., Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI: 10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID: 20847933, PMCID: PMC2933860 [dostęp 2018-06-15] .
↑ Lukasz P.L.P. Kozlowski Lukasz P.L.P., Proteome-pI: proteome isoelectric point database, „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI: 10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID: 27789699, PMCID: PMC5210655 [dostęp 2018-06-15] .
↑ KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

[Stryer-1] LubertL. Stryer LubertL., Biochemia, wyd. 1, Warszawa: PWN, 1986, s. 505, ISBN 83-01-00140-2 , wyd. 2, 2003, s. 765, ISBN 83-01-13978-1.

[autonazwa1-2] Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.

[3] Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.

[4] Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny. Biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.

[5] AlbertA. Erives AlbertA., A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1–2), 2011, s. 10–22, DOI: 10.1007/s00239-011-9453-4, PMID: 21779963, PMCID: PMC3223571 [dostęp 2023-01-20] (ang.).

[6] MichaelM. Yarus MichaelM., Jeremy JosephJ.J. Widmann Jeremy JosephJ.J., RobR. Knight RobR., RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI: 10.1007/s00239-009-9270-1, PMID: 19795157 (ang.).

[7] Andrei SA.S. Rodin Andrei SA.S., EörsE. Szathmáry EörsE., Sergei NS.N. Rodin Sergei NS.N., On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6 (1), 2011, s. 14, DOI: 10.1186/1745-6150-6-14, PMID: 21342520, PMCID: PMC3050877 [dostęp 2023-01-20] (ang.).

[8] A.L.A.L. Weber A.L.A.L., S.L.S.L. Miller S.L.S.L., Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, DOI: 10.1007/BF01795749, PMID: 7277510 [dostęp 2023-01-20] (ang.).

[9] G.A.G.A. Rosenthal G.A.G.A., The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, DOI: 10.1086/409853, PMID: 331385 [dostęp 2023-01-20] (ang.).

[pmid10552672-10] M.M. Friedman M.M., Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids, „Journal of Agricultural and Food Chemistry”, 47 (9), 1999, s. 3457–3479, DOI: 10.1021/jf990080u, PMID: 10552672 (ang.).

[pmid20564567-11] MendelM. Friedman MendelM., Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids, „Chemistry & Biodiversity”, 7 (6), 2010, s. 1491–1530, DOI: 10.1002/cbdv.200900225, PMID: 20564567 [dostęp 2023-01-20] (ang.).

[12] Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.

[:0-13] MichaelM. Rother MichaelM., Joseph A.J.A. Krzycki Joseph A.J.A., Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI: 10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID: 20847933, PMCID: PMC2933860 [dostęp 2018-06-15] .

[14] Lukasz P.L.P. Kozlowski Lukasz P.L.P., Proteome-pI: proteome isoelectric point database, „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI: 10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID: 27789699, PMCID: PMC5210655 [dostęp 2018-06-15] .

[Ullmann-15] KarlheinzK. Drauz KarlheinzK. i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI: 10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]